从莱姆病螺旋体染色体编码的86Kd原浆柱蛋白P83基因E4功能区扩增500bp片段与穿梭质粒重组构建成PBX1质粒,内含插入靶基因片段477bp,其中在距5′端95呈氨基酸密码由AGC点突变为AGG。该重组质粒在大肠杆菌中诱导表达SDS-PAGE分析表明在29Kd处出现一新的蛋白质条带,为插入片段与β-半乳糖苷酶氨基未端片段的融合表达产物,免疫蛋白印迹反应显示该新蛋白带条能被抗莱姆病螺族体多介抗血清识别,并呈阳性反应,证实该融合蛋白是含126个氨基酸残基的P83特异性区段,晏免疫优势决炭簇所在的强免疫原性肽段。本研究首次在我国克隆并成功表达莱姆螺族体抗原基因,在其结构功能上获得重要结果。为我国莱姆病血清学诊断的建立和基因工程疫苗研制奠定基础。
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数据更新时间:2023-05-31
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