利用时间分辨的ESI生物质谱研究蛋白质结构变化的动态过程

蛋白质的动态结构变化在许多生物过程中起着关键作用,但目前人们对它的研究还缺乏行之有效的方法。我们将建立并利用时间分辨的ESI生物质谱技术，以钙调蛋白(Calmodulin,CaM)为模型蛋白，研究其折叠机制,与Ca2+、药物TFP和模型肽的相互作用，以及相应的配体结合诱导的蛋白结构变化。对存在的瞬态中间体进行表征，了解其动态结构信息。并与文献报道的关于CaM的结果特别是晶体学上的数据加以比较，总结蛋白动态学在CaM功能中的作用，探讨时间分辨的质谱方法在研究蛋白动态结构上的重要性和应用前景。