离子对在极端嗜热蛋白质热稳定性中的作用

极端嗜热菌，是一群最适生长温度在80到100 度的古菌微生物。从极端嗜热菌中分离的蛋白质，由常见的20种氨基酸构成。他们和同源嗜温蛋白具有40％到85％的同源性，三维结构可叠合。极端嗜热蛋白质为深入了解蛋白质结构的稳定性和折叠规律提供了重要的模型。然而，非常有限的结构和热力学数据，极端嗜热蛋白质去折叠的不可逆性和/或测量去折叠转变的不可及性，阻碍了获取极端嗜热蛋白质热力学信息的研究进展。统计结果表明，极端嗜热蛋白质与同源嗜温蛋白唯一有统计学显著性差异是其结构中有较多的离子对，其他因素仅仅有一定的倾向性。但是,定点突变试验的结果发现离子对的能量贡献有正有负. 本项目选取极端嗜热蛋白Ssh10b为对象，通过分子设计的方法，构建缺失离子对而其它相互作用尽量保持不变的突变体,结合改变pH来测量离子对的能量贡献，阐明Ssh10b蛋白质热稳定性和离子对的关系,为进一步研究蛋白质折叠规律提供理论基础.