HIV-1gp41N端融合肽结构－功能关系的研究

用人工合成的HIV1gp41N端融合肽A1（23肽）及突变体B1即第二位由疏水性微αα（-）→亲水的谷αα（-）对比研究发现，A1具有促膜融合活性而B1剂失去活性，说明融合肽αα（-）序列及疏水性的重要，从A1，B1与脂膜的相互作用进一步证明A1能插入膜内，插膜程度大，插膜较深，插膜角度较倾斜，B1不能入膜或者说插膜程度小，插膜很浅，角度倾斜度小，A1B1与膜作用时具二级结构均由β构象→α为主的构象，可见融合肽与膜相互作用时二级结构由β→α只是一个必要条件，还必须深入插膜，并以一定角度插膜才能诱发膜融合。以上研究对揭示HIV1gp41N端融合肽诱发融合的分子机理及融合肽的结构功能关系提供了理论和实验根据，为进一步研究抗HIV的药物打下了良好基础。