三年来我们一共测定了11个晶体结构,涉及7个保守残基和10个保守氢键。这些晶体结构,数据分辨率均达到2.2埃以上,最后的R因子在0.19以下,键长偏差在0.0015nm以下,键角偏差在2.86以下,所以结构测定的精度是高的,结果也是可靠的。通过结构比较,表明分子整体构象没有发生明显的改变。我们还发现了一些规律性的现象。1,当保守残基突变成小侧链的非极性残基后,虽然保守氢键消失了,但由于突变后残基的侧链体积变小,它留下的空隙被水分子占有,水分子又能形成新氢键部分代替了原有氢键的作用,从而使突变体蛋白分子总体构象变化不大。2,二级结构之间的保守氢键消失,对整体构象影响不大。
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数据更新时间:2023-05-31
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