界面蛋白质霍夫迈斯特效应的非线性光谱与动力学研究

Molecular insights into the ionic effects on the properties of interfacial proteins involve in the combination of two important interdisciplinary frontier scientific problems between proteins and Hofmeister effects. In this project, the ionic effects on the interaction between proteins (including Mastoparan, Melittin, Prion，Amyloid) and solid-supported interface will be investigated systematically in molecular level using various of techniques such as brewster angle microscopy, attenuated total reflection Fourier transform infrared spectroscopy (ATR-FTIR), visible-infrared sum frequency generation vibrational spectroscopy (SFG-VS), and four-wave mixing spectroscopy(FWM). We will monitor the effects of ion types and concentration on the dynamic change of the molecular and electronic structure of interfacial proteins, as well as the water structure and its dehydration dynamics at or near the solid-supported interface in real time and in situ to recognize the nature of driving force behind such interaction between proteins and solid-supported interface. The driving force will be related to the water structure and its dehydration dynamics. In addition, the method of UV-visibe sum frequency generation electronic spectroscopy(SFG-ES) will be developped to improve and enrich current techniques in characterizing interfacial protein structure and dynamics. Resulting from this research will aid in a better understanding the nature of Hofmeister effects in the interaction between proteins and solid-supported interface, thus provide important clues to design or develop novelty antifouling/antimicrobial materials, biochip, biosensor, biomedicine, and drug delivery devices.

蛋白质与界面相互作用的盐离子效应机理问题是蛋白质科学与霍夫迈斯特效应两个重要前沿科学问题的结合。本项目拟以包括Mastoparan, Melittin, Prion，Amyloid等在内的蛋白质与固体支撑界面的相互作用及其动力学为研究对象，综合利用红外光谱、可见-红外和频振动光谱、四波混频谱等技术，并发展紫外-可见和频电子光谱新技术，系统地研究霍夫迈斯特序列盐离子种类和浓度对蛋白质与具有不同电荷以及不同亲疏水性质的固体支撑界面相互作用的影响。在分子水平上厘清盐离子调控下界面蛋白质分子和电子结构演变规律，理解盐离子影响蛋白质与界面之间相互作用的驱动力本质，并将该驱动力与体相、界面水分子结构与去水合作用动力学关联起来，在一定程度上弄清楚蛋白质与界面相互作用的霍夫迈斯特效应分子机理，为新型的抗污/抗菌材料、生物芯片、生物传感器、生物药物、药物传输载体等的设计和应用提供重要的理论指导。

蛋白质与界面相互作用的盐离子效应机理问题是蛋白质科学与霍夫迈斯特效应两个重要前沿科学问题的结合。本项目围绕蛋白质与界面相互作用的盐离子效应机理这一科学问题开展工作，系统研究了霍夫迈斯特序列盐离子种类和浓度对蛋白质与具有不同电荷以及不同亲疏水性质的固体支撑界面相互作用的影响，在分子水平上理解了盐离子影响蛋白质、胆固醇与界面之间相互作用的驱动力本质。系统研究盐离子溶液下生物膜去水合作用动力学，并将其与蛋白质与界面相互作用驱动力关联起来，揭示了盐离子影响蛋白质与界面相互作用的规律。发展界面分子之间相互作用的测量技术，揭示了盐离子对界面相互作用的影响本质。根据紫外和频光谱增强信号理念，发展新方法，提高检测灵敏度，发展出界面分子指纹区测量技术，解决了生物膜上胆固醇动力学以及界面氢键作用表征难题，揭示强聚电解质pH响应氢键重构过程。各项工作按计划顺利并完满完成，目前已在Science Advances, J.Phys.Chem.Lett., J.Phys.Chem.C, Phys.Chem.Chem.Phys.等国际著名SCI期刊上发表研究论文11篇，全部标注课题号。项目负责人还被邀请在国内外多个专业学术会议上作邀请报告。项目执行期间，培养博士、硕士各2名，完满实现项目的既定目标和任务。