二氧化碳活化酶促反应催化机理及高效节能反应性的理论研究

As the rising concentration in atmosphere, carbon dioxide contributes significantly to global warming, while it is also a feed stock for useful industrial raw materials. In biology activation carbon dioxide is achieved by carbon monoxide dehydrogenase, however, its catalytical mechanism needs further exploration. Based on our previous work, combined QM/MM method will be used to investigate the mechanism. The electronic structures and spectrum will be calculated and compared to the experiments. We will calculate the reaction potential surface with free energy, with full consideration to the interaction between the protein environment and the active center, to obtain the most possible reaction mechanism and solve this dispute in experiment. We will further analyze the electron transfer process of active center and proton transfer process from amino residues; explore the reasons for the reaction with low over potential, and examine the low barrier in transition states by valence bond theory, to uncover the nature of high efficient and energy-saving reactivity of the reaction. The project on investigation of the catalytic mechanism of carbon monoxide dehydrogenase, will give a theoretical picture for designing of new efficient energy-saving catalyst for carbon dioxide activation.

大气中二氧化碳浓度不断升高，产生了严重的温室效应等环境问题，同时它也可以转换为有用的工业原料。生物界中活化二氧化碳可以通过一氧化碳脱氢酶来实现，其催化反应机理有待于进一步研究。基于以前的工作，我们将使用QM/MM组合方法模拟酶催化反应机理。我们拟通过计算活性中心C团簇物种的电子态和光谱性质，并计算反应的自由能势能面，充分考虑蛋白质环境与反应中心的相互作用，得到最可能的反应机理，解决实验上的争议。我们还将深入分析活性中心的电子传递过程和氨基酸残基的质子传递过程，寻找反应具有较低过电势的原因，并使用价键理论分析过渡态能垒低的原因，揭示酶催化反应高效本质。本项目将从理论上探索一氧化碳脱氢酶催化反应机理，为设计高效节能的新型二氧化碳活化催化剂奠定理论基础。

本项目通过多尺度计算、分子动力学模拟、电子光谱计算等理论计算手段，研究了二氧化碳活化反应和生物酶活性中心生成的过程，同时对涉及到的电催化、酸碱催化等反应也进行了研究。我们对血红素酶及非血红素酶的研究表明，可以通过光谱计算并与实验对照判断活性中心的电子结构，发现了金属酶实现活化过程的具有高活性的根本原因，同时周围的酸性残基控制着质子传递过程，其他残基对于反应的化学选择性也有重要影响。我们还研究了电化学活化二氧化碳的过程，发现金属周围的配体可能参与电子传递过程，这和一氧化碳脱氢酶的反应机理类似。对于电化学实现有机合成的研究表明，产生活泼的自由基可能与质子耦合在一起，形成阳离子自由基，这是某些反应产生特殊化学选择性的根本原因。通过对酸碱催化反应机理的研究表明，质子转移通过分子间进行可以避免过度的扭曲从而有效地降低反应能垒，同时可能和电子转移过程耦合在一起。此外，对于电子转移产生的能量变化，我们通过价键理论寻找到的根本原因，提出在于不同电子结构的性质和产生的形变的模型。本项目支持的一系列工作的科学意义在于，生物酶催化具有高活性的原因在于活性中心的特殊电子结构，残基参与质子电子过程传递并与活性中心共同控制着化学选择性。本项目提出新的催化剂思路，选择合适的金属中心，并设计合理的配体调控活性物种的电子结构实现高催化效率，通过催化中心的环境实现高选择性。相关成果在Angew. Chem. Int. Ed., ACS Catal., Chem. Commun.等期刊上发表论文。