铁铁氢化酶活性中心模型配合物与葫芦脲超分子自组装研究

近年来超分子研究方法与技术的引入，使得金属酶的模拟从酶催化中心的金属离子及其配位基团的模拟，发展到对金属酶的催化中心亚稳态及其次层结构的模拟，在超分子层次上实现金属酶结构和功能的模拟。本项目拟通过[2Fe2S]配合物与大环化合物葫芦脲进行超分子组装，构造含第二配位环境的新型铁铁氢化酶活性中心模型。主要内容如下：（1）以葫芦脲的疏水空腔模拟酶活性中心的疏水环境；（2）考察主体和客体之间氢键、静电和疏水作用等分子间作用力对模型催化产氢机理的影响；（3）进一步研究FeIIFeI态模型配合物与葫芦脲的超分子组装过程，期望通过葫芦脲的包结和葫芦脲上供电性羰基的静电作用来稳定这种重要的铁铁氢化酶模型。通过构筑含第二配位环境的新型铁铁氢化酶模型配合物，为深入模拟铁铁氢化酶活性中心结构及揭示其催化质子还原反应机理提供实验依据。

在本项目的资助下，本研究组与大连理工大学、美国Texas A&M University围绕着铁铁氢化酶活性中心的化学模拟展开了广泛的合作研究。我们设计合成了一系列含分子内碱基的模型配合物，并对其结构和性质进行了深入研究，目前已完成工作主要分为以下三部分：. 通过引入含氮双齿膦配体，合成了含分子内碱基的FeIIFeI混合态模型配合物。并将其应用于催化氢气氧化裂解：在室温、一个大气压H2的条件下，含有氧化剂和碱的溶液中，本催化剂TON为6.2。氢气中通常含有的CO（~2%），对本催化剂的性能没有影响。通过红外光谱、核磁共振谱和DFT量化计算的深入研究，提出了一种新的通过桥氢中间体活化氢气的反应机理。研究成果发表在J. Am. Chem. Soc.。（2013, 135, 13688–13691）. 在上述温和条件下模型配合物催化H-H键异裂的研究基础上，将分子内碱基的策略拓展用于C-H键活化异裂，发现了一种铁中心与内碱基协同作用促进C(sp3)-H键异裂的新型反应。此研究表明在模型配合物第二配位环境中的分子内碱基，能够使C-H键通过质子耦合-电子转移的低能垒途径发生异裂或成键。虽然含Fe/S的金属酶在生物C-H键活化过程中起着重要作用，迄今为止，关于铁促进的C(sp3)-H键异裂的反应尚未见报道。这一研究结果为设计新的Lewis酸-碱分子催化剂，在温和条件下使C(sp3)-H键异裂提供了可行的策略。此研究成果得到国外本领域知名学者的高度评价。研究结果以全文的形式发表在J. Am. Chem. Soc.（2014, 136, 16817-16823），并被选为该期的封面文章。. 设计合成了含分子内悬臂式磷原子的配合物：在其单电子氧化过程中，悬臂磷原子占据了FeIIFeI态配合物的空配位。进一步氧化后，桥头的氮原子也参与配位，得到一种不含铁铁键的FeIIFeII态配合物。将FeIIFeII态配合物还原后，得到的并不是起始物，而是悬臂磷原子配位的FeIFeI态配合物。此研究结果发表在Inorg. Chem.。（2014, 53, 1555–1561）. 迄今为止，在本项目的资助下共计发表SCI收录文章4篇（含J. Am. Chem. Soc.两篇，其中一篇为封面文章），培养硕士生3名。将铁铁氢化酶活性中心模型配合物与葫芦脲进行超分子组装的研究工作正在进行中。