小麦面筋蛋白在冻藏过程中品质劣变机理研究

The deterioration of dough quality is the major problem in shortening the shelf life of frozen dough. Wheat gluten protein deterioration is one of the major problems resulting in a loss of frozen dough quality. This project aims to study from the componential views of gluten, mainly will focus on the degree of subunit polymerization, molecular weight distribution, secondary structure, distribution of hydrophilic/hydrophobic groups and microstructural changes of glutenin, gliadin and gluten during the frozen storage to establish the model of gluten structure deterioration. The tensile property， viscoelasticity, thermal characteristics, solubility and foaming properties of gluten, glutenin and gliadin will also be investigated to illustrate the rule of functional changes. Moreover, the glutenin-gliadin interactions will be studied using the reconstituted gluten models, to further elucidate the rules of inherent glutenin-gliadin interactions from the structural and functional alteration. This research may elucidate the main deterioration mechanism of gluten proteins induced by frozen storage and thus contributed to exploring the scientific basis for better preservation of frozen dough.

面团品质的劣变是缩短冷冻面团货架期的主要问题。其中小麦面筋蛋白在冻藏过程中品质的劣变是导致冷冻面团品质下降的最主要因素之一。本项目旨在从面筋蛋白组分及其性质变化出发，通过研究面筋蛋白及其组分――谷蛋白和醇溶蛋白在冻藏过程中亚基聚合程度、分子形状、分子量分布、二级结构、亲/疏水性基团分布及微观结构的变化，建立冻藏过程中面筋蛋白结构劣变的模型；通过对比不同冻藏期谷蛋白、醇溶蛋白及面筋蛋白的拉伸性、粘弹性、热特性能、蛋白溶解度及起泡特性等的差异，阐述冻藏过程中面筋蛋白性能变化的规律；在此基础上，通过重组面筋蛋白进一步研究冻藏过程中谷蛋白和醇溶蛋白交互作用时在结构与功能特性上的变化，并分析两者变化的内在联系，找出相应的规律。由此阐明面筋蛋白在冻藏过程中品质劣变的主要机制，为面筋蛋白劣变理论研究及有效延缓面筋蛋白劣变提供科学依据。

本项目通过对比研究面筋蛋白及其组分谷蛋白和醇溶蛋白在冻藏过程中结构和物理性能变化，从根本上揭示了面筋劣变的主要机制，为延缓劣变提供理论依据和技术支持。面筋蛋白和谷蛋白的谷蛋白大分子聚合体（GMP）组分随着冻藏时间的延长而发生不同程度的解聚，GMP的解聚是以链外二硫键（SS）断裂形式进行，形成可溶性聚合体和单体蛋白；醇溶蛋白分子链内SS键在冻藏过程中较稳定，其各亚基组成保持不变；醇溶蛋白分子本身无共价聚集行为，但其对GMP解聚具有一定促进作用，该作用致使面筋蛋白中GMP解聚程度较谷蛋白中的大；非共价作用力的变化降低了三种蛋白的空间聚集有序度；三种蛋白中较为有序的α-螺旋骨架结构会部分转化为反向平行β-折叠和β-转角结构，反映了蛋白的非共价作用力也受到影响，使得空间结构聚集有序度降低；冻藏削弱了面筋蛋白、谷蛋白和醇溶蛋白与水分的结合作用，主要表现为蛋白吸水能力的下降、蛋白中水分流动性的增强和可冻结水含量的增加；面筋蛋白与水分作用变弱有可能源于醇溶蛋白中不可冻结的刚性水和限制水流动性的增加；但醇溶蛋白同时具有稳定谷蛋白网络中水分的能力，从而限制了冻藏过程中面筋蛋白可冻结的自由水变化；面筋蛋白水合作用的下降亦说明了其疏水性增强；冻藏过后的面筋蛋白的低温热稳定性升高，熔化焓值降低，印证了其结构疏水性的增强以及有序度的降低，而高温热稳定性的下降和失重率增加则说明了面筋网络结构的退化；冻藏过程中冰晶的逐渐生长会破坏面筋蛋白中谷蛋白的微观网络结构，导致面筋蛋白和谷蛋白的粘弹性降低，而醇溶蛋白的粘弹性并无明显变化；GMP解聚也是引起面筋蛋白粘弹性下降的主要因素之一；冻藏诱发了醇溶蛋白起泡性能的退化，主要归因于γ-醇溶蛋白的分子链柔性降低，表面疏水性的下降以及界面吸附性能的变差；冻藏诱导了醇溶蛋白溶液中β-折叠和无规则卷曲结构向α-螺旋结构的转变，使得分子链柔性变差，并伴随着蛋白表面疏水性降低，导致了蛋白在气液界面上吸附能力下降，蛋白溶液表面张力增加，起泡性能下降。