不同β-乳球蛋白结构与κ-酪蛋白自组装聚合体对乳凝胶微结构的调控

β-乳球蛋白与κ-酪蛋白的自组装是乳清蛋白和酪蛋白相互作用的主要形式，通过对乳蛋白分子相互作用的调控，达到改善宏观物性及乳制品质量的目的。β-乳球蛋白在不同条件下以不同结构存在，如：纳米颗粒、纳米纤维、八聚体、二聚体等。这种结构差异影响与κ-酪蛋白的结合能力，也影响乳体系的宏观物性，但在这一领域还缺少相应的研究报道。本课题通过对β-乳球蛋白不同外界条件下结构特性的研究，分析不同结构特性的β-乳球蛋白与κ-酪蛋白的自组装模式、分子间作用力，建立自组装的调控模型，运用耗散颗粒动力学（DPD）方法来模拟其动力学行为，模拟分析乳蛋白自组装的形成过程。建立自组装模式与乳凝胶组织状态的关系模型，从微观结构分析β-乳球蛋白与κ-酪蛋白的自组装对其宏观胶凝性的影响，从分子水平上确立蛋白质构-效关系。

我们研究发现β-乳球蛋白和κ-酪蛋白的相互作用也是酪蛋白与乳清蛋白的相互作用，二者聚合物的形态可以通过控制聚合参数形成多样化结构。关于这一领域研究人们主要集中在pH为6.7左右，而降低pH所带来的影响和聚合结构的改变却少有研究。通过控制pH值以及热处理程度，β-乳球蛋白的3种不同结构形式(纳米纤维、八聚体、二聚体)和κ-酪蛋白的相互作用所带来的酪蛋白与乳清蛋白的相互聚合，可以形成结构形态不同的聚合物：纤维聚合物和微米凝胶和常规聚合物。两种聚合物从形态外观上与常规聚合物有很大不同，从分子间作用力和功能性质方面也存在很大不同。本研究对乳蛋白在非常规条件下形成的微米凝胶和纳米纤维聚合物进行了较深入的研究，分析了不同聚合体形成的主要驱动力，确立了特殊聚合体形成的主要路径，模拟分析了β-乳球蛋白与κ-酪蛋白的自组装聚合方式。分析了乳蛋白非常规聚合物的浊度、稳定性、流变学特性、乳化性、起泡性以及凝胶性质的变化。研究结果表明：采用成本相对低廉的乳清浓缩蛋白为原料，改进了文献中的方法，对蛋白质浓度、pH、处理温度进行了优化，在制备手段和纤维得率方面明显优于目前的文献报道。建立了纳米纤维形成的聚合路径，纤维聚合路径的提出对拓展和开发乳蛋白新的应用领域具有重要意义。其次，通过控制乳清蛋白与酪蛋白的聚合程度，即利用β-乳球蛋白与κ-酪蛋白在非常规条件下的自组装作用，完成微凝胶的制备。分析确定形成微米凝胶的聚合速率常数k相比于形成常规乳蛋白聚合物的k值大约增加了4倍，同时，聚合级数n从1.65±0.03变化到1.29±0.05。我们首次提出了微米凝胶聚合的可能路径。通过分子模拟初步推断，β-乳球蛋白类似于一个桶形结构， β-乳球蛋白和κ-酪蛋白的相互作用位置多集中在β-乳球蛋白的α-螺旋结构上，这种作用不利于β-乳球蛋白分子的展开，对其后续的聚合物形态和功能性质有一定影响。在功能性质方面，与乳蛋白的常规聚合物性质不同，乳蛋白的非常规聚合产物——微米凝胶和纤维聚合物对酸奶凝胶的质地和结构有一定影响，其中，微米凝胶可以有效改善酸奶凝胶的粘稠度，与之不同，纤维聚合物对酸奶的凝胶质地无明显改变。但是，二者均在乳化性和起泡性方面优于天然乳蛋白，尤其在稳定性方面有极其明显的改善。因此，我们的试验结果可以从分子角度入手，通过控制乳蛋白聚合模式，改变乳蛋白聚合物形态结构达到改善乳制品宏观性质的目的。