结核杆菌HSP16.3分子伴侣蛋白结构，功能及应用研究

本研究通过重组DNA技术和蛋白质化学方法对来自结核杆菌的小分子热休克蛋白Hsp16.3的结构和分子伴娘活性关系以及作用机制进行研究。发现该蛋白在温和条件下就暴露疏水表面；该蛋白中的一个高度保守亮氨酸残基对蛋白的寡聚体形成和分子伴娘活性都有影响；该蛋白在变性后可能高效地自折叠和自组装形成特异的九聚体结构；在组装过程中似乎没有稳定的低寡聚体形成；该蛋白的疏水表面水平与其抑制底物蛋白聚集的能力似乎不相关；当该蛋白与形成包涵体的蛋白进行共表达时，并未见可溶性蛋白量的增加，表明该蛋白在体内可能并不与新生肽链结合；蛋白分子构象的可曲性在其行使分子伴娘活性时起重要作用。